蛋白质的变性理论最早由吴宪于1931年提出，他认为蛋白质活性的丧失是由于其构象在特定条件下发生改变。与水解不同，变性不涉及蛋白质一级结构的改变，即肽键不会断裂，而是蛋白质的高级结构中的次级键受到严重破坏。多种因素能够引起蛋白质变性，包括高温、极端低温、酸碱、重金属离子、有机溶剂、甲醛、尿素、高强度辐射等。

高温是一种常见的蛋白质变性方法。在食品加工中，通过加热至高温可以变性食物中的微生物蛋白质和核酸，从而杀死微生物，成为一种有效的消毒手段。例如，烹饪过程中对鸡蛋和肉类进行加热，以及在医疗实践中使用酒精消毒，都是基于蛋白质变性的原理。

蛋白质变性分为可逆和不可逆两种类型。可逆变性指的是在一定条件下，蛋白质沉淀但空间结构未改变，当去除变性条件后，蛋白质可以恢复活性。一个典型例子是盐析，蛋白质在高浓度盐溶液中变性沉淀，但加入适量水降低盐浓度后，蛋白质会重新溶解并恢复活性。

不可逆变性则是指在一定条件下蛋白质空间结构的改变，即便去除了变性条件，蛋白质的活性也无法恢复。例如，高温加热导致的蛋白质失活，即使之后降低温度，蛋白质仍然保持无活性状态。

参考资料来源：百度百科—蛋白质变性