在某一pH值下蛋白质在溶液中带有相等量的正、负电荷时，这时被称为兼性离子(两性离子)。

蛋白质在溶液中的游离状态受溶液pH值的影响。酸性条件下，蛋白质分子电离成阳离子，在碱性条件下,则电离成阴离子。

在某一特定pH值下，氨基酸分子电离的阳离子和阴离子量相等，则为兼性离子。此时的pH值即为该氨基酸的等电点（pI值）。

等电点（pI）的计算：

对于中性氨基酸其侧链R基不解离，则其pI值为该氨基酸的两性离子状态两侧的集团pK值的和的一半，即pI=1/2（pKa1+PKa2）。

而当氨基酸有三个或三个以上解离基团时，先依次写出其从酸性到碱性的解离方程，找到兼性离子两侧的pK值，再取两边的pK的平均值，即得到其pI值。

扩展资料：

氨基酸处于兼性离子状态时的pH为其等电点，氨基酸在等电点时溶解度最小。因此可利用调节pH到等电点，达到蛋白质分离的目的。

等电点法分离适用于疏水性较大的蛋白质（如酪氨酸）。而亲水性很强的蛋白质（如明胶）在水溶液中溶解度较大，在等电点的PH值下不容易产生沉淀。

等电点法的缺点是溶液pH值过低，导致目的蛋白质的变性。

参考资料：百度百科—兼性离子

百度百科—蛋白质等电点